유명한 motif들

• 구조: 두 α-나선이 짧은 turn으로 연결 (보통 약 20 잔기 전체)
• 기능: 첫 번째 나선이 DNA의 major groove에 들어가 — 특정 DNA 서열 인식
• 예: 박테리아의 lac repressor, 인간의 homeobox 단백질 (발생 조절 전사 인자)
• 변형: winged HTH, helix-loop-helix 등 다양한 버전

• 구조: 약 30 잔기 motif가 아연 이온 하나와 결합 — 작은 손가락 모양
• 표준 패턴: Cys₂His₂ — 두 Cys와 두 His가 Zn²⁺와 결합
• 기능: DNA의 major groove에 들어가 결합
• 한 단백질에 여러 zinc finger가 줄지어 — 긴 DNA 서열을 정확히 인식
• 예: 인간 전사 인자의 약 50%가 zinc finger를 가짐 (인간에서 가장 흔한 DNA 결합 motif)
• 변형: Cys₄, Cys₃His 등 다양한 zinc finger 종류

• 구조: 긴 α-나선 한쪽에 — 매 7번째 잔기마다 Leu
• "3.5 × 2 = 7" 패턴 — 7 잔기마다 같은 면에 위치 (α-나선이 3.6 잔기/턴이라)
• 기능: 같은 motif를 가진 다른 단백질의 leucine 면과 — 소수성 결합으로 dimer 형성
• 두 나선이 꼬여서 — coiled coil 구조
• 예: 전사 인자 c-Fos와 c-Jun이 leucine zipper로 dimer 형성 → AP-1 complex

• 구조: helix-loop-helix, 약 30 잔기 — 가운데 loop이 Ca²⁺ 이온을 잡음
• 표준 패턴: DxDxDG (또는 DxDxNG) — Asp가 풍부, calcium 결합
• 기능: Calcium 이온 결합 → 단백질 활성 켜기/끄기
• 보통 한 단백질에 여러 EF-hand가 있어 — 여러 Ca²⁺를 동시 결합
• 예: Calmodulin (4개 EF-hand), Troponin C (근육 수축), Parvalbumin
• Ca²⁺ 신호 전달의 핵심 — 칼슘이 늘면 EF-hand가 잡고 단백질 형태 변화

• 구조: short loop 다음에 α-나선
• 표준 패턴: GxxxxGKT/S — ATP/GTP의 phosphate 그룹 결합
• 기능: ATP/GTP의 phosphate에 매달려 — 에너지 분자를 잡음
• 거의 모든 ATPase, GTPase에 등장 — 인간 단백질의 약 5%
• 예: kinase, motor protein (myosin, kinesin), 작은 G 단백질 (Ras)

이런 motif 정보를 모은 데이터베이스들:

• PROSITE: 가장 오래된 motif DB. 정규표현식 형태의 패턴 검색.
• Pfam: Hidden Markov Model 기반의 도메인/motif DB. 약 20000 패밀리.
• InterPro: 여러 DB를 통합한 메타 DB. 가장 많이 쓰임.
• SMART: 신호 전달 도메인에 특화.

한 단백질 서열을 InterPro에 검색하면 — 그 단백질에 어떤 motif/도메인이 있는지 즉시 알 수 있다. 이게 단백질 분석의 첫 단계.