챕터 2 정리 + Ch 3 예고
📌 이번 챕터 핵심
- 펩티드 결합: -CO-NH-, 탈수 반응으로 형성. 평면적이고 거의 항상 trans (ω≈180°).
- Backbone의 자유도: 각 잔기당 φ(N-Cα 회전)와 ψ(Cα-C 회전) 두 각도. ω는 거의 고정.
- Ramachandran plot: 가능한 (φ, ψ) 영역의 지도. 전체 공간의 약 15~20%만 허용.
- α-나선: (φ, ψ) ≈ (-60°, -45°). 3.6 res/turn, 5.4 Å pitch. i↔i+4 수소 결합. Pauling 1951년 예측.
- β-주름: (φ, ψ) ≈ (-120°, +120°). 평면 주름 모양. 다른 strand 사이 수소 결합.
- Parallel vs Antiparallel: Antiparallel이 더 안정적, 더 흔함.
- Loop / turn: 2차 구조 사이 연결. 단백질 유연성과 기능의 핵심 부분.
- Helix breaker/former: 잔기마다 α/β/loop 선호도 다름 — Chou-Fasman propensity로 수치화.
- 평균 비율: 단백질의 약 30~35%가 α-helix, 20~25%가 β-sheet, 나머지가 loop/coil.
📖 한 문단으로
"단백질 사슬은 펩티드 결합으로 이어진 아미노산의 긴 줄이다. 각 잔기 주변의 backbone은 두 각도(φ, ψ)로 회전 가능하며, Ramachandran plot은 그중 어떤 조합이 충돌 없이 가능한지를 보여준다. 그 plot의 가장 큰 두 클러스터가 α-나선(코일, 같은 사슬 내 i↔i+4 H-bond)과 β-주름(평면, strand 간 H-bond). 잔기마다 어떤 구조를 좋아하는지 다르고, 그 통계가 2차 구조 예측의 기초가 된다. 알파폴드는 이 통계를 학습 + 진화 정보 + 신경망으로 훨씬 정확히 푼다."
➡️ 다음 챕터 — 3차 구조
2차 구조까지 잡혔으니, 이제 그게 어떻게 전체 3D 모양이 되는지 본다.
- 3차 구조 (Tertiary): 한 사슬의 전체 3D 모양
- 도메인 (Domain): 독립적으로 접히는 단위 — 평균 100~200 잔기
- Fold: 도메인의 큰 구조 패턴 (CATH, SCOP 분류)
- Motif: 작은 구조 단위 (예: helix-turn-helix, Greek key)
- 4차 구조 (Quaternary): 여러 사슬이 모인 복합체
3차 구조까지 잡으면 — 알파폴드가 예측하는 바로 그 단위가 잡힌다.
🧬 PART 10 Ch 2 완료 — 2차 구조의 문법을 익혔다
알파벳(아미노산) → 단어(2차 구조). 다음 챕터에서 문장(3차 구조)으로.