유명한 fold들 — TIM barrel, Rossmann, Immunoglobulin 등

• 가장 흔한 fold 중 하나 — 알려진 효소의 약 10%가 이 fold
• 이름의 유래: triose-phosphate isomerase (TIM)에서 처음 발견됨 (1975)
• 구조: 8개의 β-strand가 안쪽에 barrel을 만들고, 8개의 α-helix가 바깥쪽을 감쌈
• 전체 모양: 도넛/원통
• active site는 항상 β-barrel의 C-말단 쪽에 위치
• 예: glycolysis 효소들, 일부 oxidoreductase, 일부 lyase 등

• 또 다른 매우 흔한 fold
• 이름의 유래: Michael Rossmann이 1974년에 발견
• 구조: β-α-β-α-β의 단위가 두 개 모임 (6개의 β-strand + 4개의 α-helix)
• 역할: NAD/NADP 같은 cofactor 결합
• 표준 motif: GxGxxG (G=Glycine, x=anything) — Rossmann fold의 시그니처
• 예: lactate dehydrogenase, alcohol dehydrogenase, GAPDH 등 — 거의 모든 NAD-binding 효소

• 면역 시스템 단백질의 기본 fold
• 구조: 7~9개의 β-strand가 두 sheet로 모여 sandwich 형태 ("β-sandwich")
• 두 sheet 사이의 hydrophobic core가 안정화
• "hairpin loops"가 표면에 노출 — 항체의 항원 결합 부위(CDR)는 모두 이 loop들
• 예: 항체(IgG, IgM 등), T-cell receptor, MHC 단백질, fibronectin, titin (근육의 가장 큰 단백질, 모두 Ig fold의 반복)

• 4~8개의 antiparallel β-strand가 특정 토폴로지로 배열
• 이름의 유래: 그리스 항아리에 자주 보이는 키 모양 패턴
• strand 순서가 1-2-3-4가 아니라 — 예를 들어 1-4-3-2 같이 꼬여있는 패턴
• 예: GFP(녹색 형광 단백질), nucleoplasmin

• 8개의 β-strand가 둥글게 감겨 만드는 fold
• "종이를 둥글게 마는" 듯한 토폴로지
• 예: 많은 바이러스 캡시드 단백질, 일부 효소 (concanavalin A)

• α-helix 8개로 이루어진 fold
• 유명한 myoglobin, hemoglobin의 fold
• 가운데에 heme 분자 (산소 결합) 위치
• 이게 1958년 X-ray로 처음 결정된 단백질 구조 (PART 9 Ch 3에서 봄)

이 유명한 fold들의 공통점 — 대부분 매우 오래된 진화 단위.

• TIM barrel: 10억 년 이상 전부터 존재
• Rossmann fold: 생명의 거의 가장 처음 단계부터
• Immunoglobulin fold: 약 5억 년 (동물 면역계와 함께 발전)
• Globin fold: 산소 사용 시작 시기부터 (산소 결합용)

한 번 만들어진 fold가 — 진화에서 계속 재활용된다. 이게 "자연이 fold를 적게 만들고 재활용한다"는 명제의 증거.