시즌 2 · 알파폴드편 / PART 10 · 단백질 기초 — 아미노산에서 3차 구조까지 / Ch 2 · 펩티드 결합과 2차 구조 — α-나선, β-주름

α-나선 (alpha helix) — Pauling의 1951년 예측

2차 구조의 두 주인공 중 첫 번째 — α-나선.

📖 역사 — Linus Pauling의 종이 모델

1951년. 미국 칼텍의 Linus Pauling이 단백질 구조의 가능한 모양을 종이 모델로 탐구하고 있었다.

  • 그는 1939년에 펩티드 결합의 평면성을 이미 발견한 상태
  • "평면 단위들을 어떻게 이어붙여야 안정한 구조가 될까?"를 종이로 모델링
  • 한 가능성으로 — 나선형 (helical) 구조를 발견
  • 이 나선이 backbone의 수소 결합으로 안정화된다는 걸 정확히 예측
  • 실험으로 확인되기 전에 종이와 펜으로 먼저 예측한 것

이게 — α-helix의 첫 모델. Pauling은 이 외에도 β-sheet도 같은 시기에 예측했다 (1954년 노벨화학상).

🎯 α-나선의 핵심 숫자
  • 3.6 residue per turn: 한 바퀴 도는 데 평균 3.6 잔기
  • Pitch (한 바퀴의 높이): 5.4 Å
  • 한 잔기마다 — backbone이 약 1.5 Å 올라가고 100° 회전
  • (φ, ψ) ≈ (-60°, -45°) — Ramachandran plot의 α 영역

나선의 직경 약 5 Å (곁사슬 제외), 곁사슬까지 포함하면 약 10~12 Å.

α-나선의 구조 H-bond: i ↔ i+4 5.4 Å (한 바퀴) N-말단 → → C-말단
🎯 안정화의 핵심 — 수소 결합 i ↔ i+4

α-나선을 안정화하는 결정적 힘 — i번째 잔기와 i+4번째 잔기 사이의 수소 결합.

  • i번째 잔기의 C=O가 i+4번째 잔기의 N-H와 수소 결합
  • 한 바퀴(3.6 잔기) 살짝 너머에 정확히 맞음
  • 나선 안의 모든 잔기가 이 패턴을 반복 → 강한 안정화
  • 나선 길이가 길수록 더 안정 (단, 너무 길면 동적 안정성 변화)
📖 α-나선의 위/아래 (orientation)

α-나선은 방향성이 있다.

  • 모든 C=O가 같은 방향(C-말단 쪽)을 가리킴
  • 모든 N-H도 같은 방향(N-말단 쪽)을 가리킴
  • 이 정렬이 — 나선 dipole(쌍극자)을 만듦
  • 나선 N-말단 쪽은 살짝 양전하, C-말단 쪽은 살짝 음전하
  • 이게 나선과 다른 잔기의 상호작용에 영향 (예: 음전하 인산기가 나선 N-말단 쪽에 결합)
💡 한 줄 요약

α-나선 = backbone이 정확한 (φ, ψ) ≈ (-60°, -45°)로 회전하면서 만든 나선. i↔i+4 수소 결합이 안정화. 3.6 잔기 per turn, 5.4 Å pitch.

단백질에서 가장 흔한 2차 구조 — 평균적으로 단백질의 약 30~40%가 α-나선.