음전하 2종 — Asp, Glu
마지막 카테고리. 음전하는 단 2종 — D, E.
📖 음전하 2종 — 공통 성질
- 곁사슬 끝에 카르복실기 (-COO⁻)
- 생리적 pH에서 음전하 -1
- 단백질 표면에 위치 — 물, 양전하와 상호작용
- 금속 이온(특히 Ca²⁺) 결합에 흔히 참여
🎯 두 종의 차이
| 코드 | 이름 | 특징 |
|---|---|---|
| D | Asp (아스파르트산) | 곁사슬 -CH₂-COO⁻. 짧은 음전하 잔기. |
| E | Glu (글루탐산) | Asp보다 탄소 하나 길음 (-CH₂-CH₂-COO⁻). |
D와 E는 매우 유사 — 길이만 다르다. 둘 다 음전하 +1 카르복실기. 변이될 때 서로 자주 바뀐다 (D↔E는 K↔R과 마찬가지로 보존적 변이).
🎯 D/E의 흔한 역할 — 금속 이온 결합
음전하라 양전하 금속 이온과 매우 잘 결합.
- Ca²⁺ 결합 단백질: Calmodulin 같은 단백질이 D/E의 카르복실 그룹으로 칼슘 이온을 잡음
- Zn²⁺ 결합: 일부 효소가 D/E와 His로 아연 이온 활성 부위 형성
- Mg²⁺: DNA/RNA 다루는 효소에서 D/E와 Mg²⁺의 협업이 흔함
📖 Asp의 흥미로운 양면성
Asp(D)는 특별한 위치에 따라 두 가지 다른 역할을 한다.
- 그냥 음전하: 대부분의 경우 — 표면에서 양전하와 상호작용
- Catalytic triad의 일원: 트립신의 Asp102 — 양전하를 띤 His를 안정화 (Ch 3에서 봄)
- 금속 이온 결합: EF-hand motif (calcium 결합 단백질의 표준 motif)에서 핵심
같은 잔기가 위치에 따라 완전히 다른 일을 한다 — 또 한 번의 "구조 = 기능" 사례.
📖 N → D, Q → E 의 deamidation
한 가지 더 흥미로운 점 — Asn(N)과 Gln(Q)이 시간이 지나면 자연적으로 Asp(D)와 Glu(E)로 바뀐다.
- 이걸 deamidation(탈아미드화)라고 함 — amide(-NH₂)가 carboxyl(-COO⁻)로 바뀜
- 단백질의 노화 과정 — 오래된 단백질일수록 D/E 비율이 살짝 올라감
- 일부 질병(특히 노화 관련)과 연결
💡 정리 — 음전하의 단순함
2종만 있어서 외우기도 쉽다 — D(Asp), E(Glu).
둘 다 카르복실 끝 음전하, 차이는 길이 하나. 그리고 둘 다 — 단백질 표면, 금속 결합, catalytic 역할 등 일반적.