시즌 2 · 알파폴드편 / PART 10 · 단백질 기초 — 아미노산에서 3차 구조까지 / Ch 2 · 펩티드 결합과 2차 구조 — α-나선, β-주름

β-주름 (β-sheet) — 두 번째 큰 2차 구조

2차 구조의 두 번째 주인공 — β-주름.

📖 β-strand와 β-sheet

먼저 용어 정리:

  • β-strand: 단백질 사슬이 거의 직선으로 펼쳐진 한 가닥. 보통 5~10 잔기 길이.
  • β-sheet: 여러 β-strand들이 옆으로 나란히 모여 만든 평면. 보통 3~10 strand로 구성.

나선(α-helix)이 코일이라면, β-sheet는 평면 종이의 주름 같은 모양 — 그래서 "beta sheet" 또는 "beta pleated sheet".

β-sheet — 여러 β-strand가 모인 평면 Strand 1 Strand 2 Strand 3 핵심 특징 • Strand: 거의 직선으로 펼쳐진 사슬 • Sheet: 여러 strand의 평면 • 수소 결합: strand 사이 (위↔아래) • (φ, ψ) ≈ (-120°, +120°) 초록 점선 = 수소 결합 파란 선 = backbone
🎯 β-strand의 기하학
  • 한 strand의 잔기는 지그재그 (zigzag) 모양으로 펼쳐짐
  • Cα 한 개당 약 3.5 Å 진행
  • (φ, ψ) ≈ (-120°, +120°) — Ramachandran plot의 β 영역
  • 곁사슬은 strand 평면의 위/아래로 번갈아 나옴
📖 수소 결합 — 같은 strand 안이 아니라 strand 사이에

α-나선과의 결정적 차이.

  • α-나선: 같은 사슬 안의 수소 결합 (i ↔ i+4)
  • β-sheet: 다른 strand 사이의 수소 결합

그래서 한 strand만 있어서는 β-sheet가 안 된다 — 최소 2개의 strand가 있어야 strand-to-strand 수소 결합으로 안정화.

🎯 누가 β-sheet를 좋아하나 — Chou-Fasman P(β)
  • Val (V): P(β) = 1.70 — 가장 강한 β-former
  • Ile (I): 1.60
  • Tyr (Y): 1.47
  • Phe (F): 1.38
  • Trp (W): 1.37, Leu (L): 1.30, Cys (C): 1.19

패턴 — 분지 곁사슬 (V, I, T)과 방향족 잔기 (F, W, Y)가 좋아한다. 이 잔기들의 큰 곁사슬이 strand 평면에 잘 펼쳐짐.

반대로 — α-helix가 좋아하는 Glu, Ala 등은 β-sheet에는 별로 안 어울림.

💡 정리 — α와 β의 비교
속성 α-helix β-sheet
모양코일 (나선)주름진 평면
(φ, ψ)(-60°, -45°)(-120°, +120°)
수소 결합같은 사슬, i↔i+4다른 strand 사이
선호 잔기Glu, Met, Ala, LeuVal, Ile, Tyr, Phe
단백질 평균약 30~40%약 20~30%