소수성 9종 — 단백질 안쪽의 일꾼들
가장 큰 카테고리부터. 소수성 아미노산 9종.
📖 소수성 9종 — 공통 성질
- 곁사슬이 거의 탄소+수소로만 — 전하나 극성 그룹 없음
- 물과 안 어울림 → 단백질 안쪽에 모여 hydrophobic core 형성
- 막 단백질에서는 막 안쪽(지질 환경)에 위치
- 안쪽에 모이면서 단백질 구조를 안정화하는 가장 큰 힘
🎯 단순한 알리파틱 (alkyl) 곁사슬 — V, L, I, A, M, G
| 코드 | 이름 | 곁사슬 특징 |
|---|---|---|
| A | Ala (알라닌) | 가장 단순 — 메틸기(-CH₃) 하나. α-나선을 잘 만듦. |
| V | Val (발린) | 분지(branched) 알킬. 안쪽 코어에 자주. |
| L | Leu (루신) | 가장 흔한 아미노산. 안쪽 코어의 대표 일꾼. |
| I | Ile (이소루신) | Leu와 비슷. 분지 위치만 다름. |
| M | Met (메티오닌) | 황(-S-)을 포함하지만 전하 없음. 단백질의 시작 아미노산. |
| G | Gly (글리신) | 곁사슬 = H 하나. 가장 작음. 유연성 부여 (특수 케이스 — 9번 섹션). |
🎯 방향족 (aromatic) 곁사슬 — F, W
벤젠 고리를 가진 큰 곁사슬.
| 코드 | 이름 | 곁사슬 특징 |
|---|---|---|
| F | Phe (페닐알라닌) | 벤젠 고리. 매우 소수성. |
| W | Trp (트립토판) | 인돌(2-고리). 가장 큰 곁사슬. 가장 드문 아미노산 중 하나. |
방향족 곁사슬은 단순한 소수성을 넘어 — 다른 방향족과 "π-π 스태킹"이라는 특별한 상호작용도 한다. 단백질 코어 안정화에 큰 역할.
🎯 특수한 한 종 — P
| P | Pro (프롤린) | 곁사슬이 자기 자신의 아미노기에 연결되어 고리 형성. 단백질 사슬에 "꺾임"을 강제. |
Pro는 소수성이지만 다른 모든 아미노산과 다른 특수한 행동을 한다 (9번 섹션에서 자세히).
💡 외우는 팁 — VLIMFWPAG
소수성 9종의 한 글자 코드를 한 줄로: V L I M F W P A G
"Very Large Item Make For Water-Phobic Acids Group" 같은 식의 무리한 mnemonic도 가능. 일단 V, L, I, M부터 외우면 거의 다 잡힌다.