도메인 (Domain) — 독립적으로 접히는 단위

도메인 (Domain)은 단백질 안에서 독립적으로 접히는 단위다.

• 보통 100~250 잔기 크기
• 한 도메인 안의 잔기들은 서로 가까이 위치 — 한 덩어리로 뭉침
• 도메인 사이는 살짝 유연한 linker로 연결
• 각 도메인은 자기만의 fold(구조 패턴)와 종종 자기만의 기능을 가짐

비유 — 한 단백질이 책이라면, 도메인은 챕터. 각 챕터가 독립적으로 의미를 가지면서 전체 책을 이룸.

• 단일 도메인 (single-domain): 작은 단백질 (예: 100 잔기). 한 덩어리.
• 다중 도메인 (multi-domain): 큰 단백질 (예: 500 잔기 = 3 도메인 × 약 170잔기). 여러 덩어리.

인간 단백질의 약 70%가 다중 도메인. 평균적으로 한 인간 단백질에 약 2~3개의 도메인.

항체(immunoglobulin G)는 다중 도메인의 좋은 예.

• 한 IgG는 4개의 폴리펩티드 사슬 (heavy 2개 + light 2개)
• 각 heavy 사슬에 4개의 도메인 (VH, CH1, CH2, CH3)
• 각 light 사슬에 2개의 도메인 (VL, CL)
• 합쳐서 한 IgG 분자에 12개의 도메인
• 각 도메인이 같은 fold (immunoglobulin fold) — 하지만 각자 다른 역할

이런 단백질을 알파폴드로 예측하면 — 각 도메인이 자기 fold로 접히고, 도메인 사이는 linker로 연결된 모습으로 정확히 나옴.

도메인은 단순한 구조 단위가 아니다. 진화의 단위이기도 하다.

• 한 도메인은 자체로 안정적 — 다른 단백질에 옮겨가도 여전히 접힘
• 새 단백질 = 기존 도메인의 새 조합 — 진화의 흔한 패턴
• 인간 단백질의 도메인 종류는 약 1000개 — 그러나 그 조합으로 약 20000개의 단백질이 만들어짐
• "도메인 쇼핑" — 생물학적 모듈식 디자인

도메인을 연결하는 짧은 부분 — linker.

• 보통 5~30 잔기, 짧고 유연
• α나 β 구조가 거의 없음, loop/coil 형태
• Gly, Ser, Pro 같은 유연한 잔기가 풍부
• 도메인 사이에 적당한 거리를 주고 약간의 움직임을 허용

알파폴드는 도메인은 잘 예측하지만 — linker 부분의 정확한 형태는 종종 부정확하다. linker가 본질적으로 유연해서 "정확한 한 형태"가 없는 경우가 많기 때문.