α-나선의 특성 — 누가 좋아하고 누가 깨뜨리나

P(α) > 1 인 잔기들 — 이 잔기들이 많은 영역은 α-나선이 될 가능성 높음.

• Glu (E): P(α) = 1.51 — 가장 강한 helix former
• Met (M): 1.45
• Ala (A): 1.42 — 작고 곁사슬 충돌이 없어 좋음
• Leu (L): 1.21
• Lys (K): 1.16

패턴 — 곁사슬이 길거나 적당히 큰 잔기가 좋다. 곁사슬 끼리 나선 옆구리에 잘 정렬되니까.

P(α) < 1 인 잔기들 — 이 잔기가 있으면 나선이 시작되기 어렵거나 중간에 끊김.

• Pro (P): P(α) = 0.57 — 가장 강한 helix breaker
• Gly (G): 0.57
• Asn (N): 0.67
• Tyr (Y): 0.69
• Ser (S): 0.77

이 두 잔기가 helix breaker인 이유는 다르다.

• Pro: 고리 구조 때문에 backbone이 강제로 꺾임. 나선을 형성하려면 (φ, ψ) ≈ (-60°, -45°)에 맞춰야 하는데, Pro는 φ가 약 -60°에 고정 — 나선 시작은 가능하지만 중간에 들어가면 나선이 깨짐. 그리고 Pro에는 N-H 수소가 없어서 i+4 수소 결합 못 함.
• Gly: 곁사슬이 H 하나뿐이라 너무 유연. 나선 형태로 고정될 동기가 적음.

그래서 자연계 단백질에서 — α-나선 안에 Pro와 Gly가 거의 등장 안 한다. 등장하면 그 위치에서 나선이 꺾이거나 끝남.

특별한 종류의 α-나선 — 한쪽은 소수성, 다른 쪽은 친수성인 나선.

• 3.6 잔기마다 한 바퀴 → 약 매 3~4 잔기마다 같은 면에 등장
• i, i+3, i+4, i+7 자리에 소수성 잔기가 모이면 → 한 면이 모두 소수성
• 반대 면은 친수성
• 이런 나선은 두 환경의 경계에 자주 — 막과 물 사이, 소수성 핵과 표면 사이

코일드 코일(coiled coil) 같은 단백질 구조의 기본 단위.

표준 α-나선 외에도 비슷한 변형들이 있다.

• 3₁₀-helix: 더 좁고 긴 나선. i↔i+3 수소 결합. α-나선의 짧은 변형으로 종종 등장.
• π-helix: 더 넓은 나선. i↔i+5 수소 결합. 드물지만 일부 단백질에 등장.
• polyproline II helix: Pro가 연속된 영역에서 나타나는 특수 형태. 콜라겐의 기본 단위.

대부분의 경우 "α-helix"라고 하면 표준 형태(3.6 res/turn, i↔i+4 H-bond)를 지칭한다.