챕터 1 정리 + Ch 2 예고
📌 이번 챕터 핵심
- 아미노산은 Cα + NH₂ + COOH + H + R (곁사슬) 5개 부품. 차이는 R뿐.
- 자연계 단백질은 정확히 20종의 표준 아미노산을 사용 — 유전 코드와 화학적 다양성의 균형.
- 4가지 카테고리: 소수성 9 + 극성 무전하 6 + 양전하 3 + 음전하 2 = 20.
- 특수 3종 — Gly(가장 작음, 유연), Pro(꺾임 강제), Cys(이황화 결합).
- 한 글자 코드 외우기보다 카테고리와 특수 케이스 잡는 게 효율적.
- Hydrophobicity가 단백질 접힘의 가장 큰 동력 — 소수성 코어 + 친수성 표면 구조 형성.
- Kyte-Doolittle scale로 막 관통 영역(평균 KD 양수)과 수용성 영역(음수)을 구별 가능.
📖 한 문단으로
"단백질은 20종 아미노산의 사슬이고, 그 20종은 곁사슬의 화학적 성질로 4가지 카테고리로 나뉜다. 소수성 잔기들은 물을 싫어해 안쪽으로 모이고, 친수성/전하 잔기들은 표면에 위치한다. 이 단순한 규칙이 단백질 접힘의 가장 큰 동력이다. 그리고 Gly/Pro/Cys 같은 특수 잔기들이 구조에 유연성, 꺾임, 안정화를 추가한다. 알파폴드의 입력이 이 20글자 시퀀스라는 게 — 왜 그 시퀀스만으로 3D 구조 예측이 가능한지의 첫 번째 단서다."
➡️ 다음 챕터 — 펩티드 결합과 2차 구조
이 챕터에서 아미노산 하나씩 봤다. 다음 챕터(Ch 2)에서는 그 아미노산들이 어떻게 연결되어 단백질 사슬이 되고, 그 사슬이 어떻게 부분적으로 꼬이고 주름지는지 본다.
- 펩티드 결합 — 두 아미노산이 어떻게 연결되나
- 주 사슬(backbone)의 기하학 — φ, ψ 각도
- α-나선 (alpha helix) — 가장 흔한 2차 구조
- β-주름 (beta sheet) — 두 번째로 흔한 2차 구조
- Loop과 turn — 사슬이 방향을 바꾸는 부분
- Ramachandran plot — 가능한 backbone 각도의 지도
2차 구조가 잡히면 3차 구조(Ch 3)로 자연스럽게 넘어갈 수 있다. 그리고 그게 알파폴드가 예측하는 바로 그 구조다.
🧬 PART 10 Ch 1 완료 — 단백질의 알파벳을 익혔다
20글자, 4 카테고리, 3 특수 잔기. 이걸로 단백질 어휘의 기초가 잡혔다.
다음 챕터부터는 이 글자들이 어떻게 단어(구조)가 되는지 본다.