펩티드 결합의 특별한 성질 — 평면과 부분 이중 결합
펩티드 결합이 그냥 화학 결합이라면 별로 흥미롭지 않다. 그런데 한 가지 큰 특별함이 있다.
📖 부분 이중 결합 — 평면성의 원천
펩티드 결합 -CO-NH- 의 화학적 상세:
- C와 N 사이의 결합이 단순한 단일 결합이 아니다
- 옆에 있는 C=O의 이중 결합이 일부 "퍼져나가서" C-N 결합에도 약 40%의 이중 결합 성격을 부여
- 이를 resonance (공명)이라 부른다
- 이중 결합 성격 때문에 — C-N 결합 주변은 회전이 거의 불가능
🎯 결과 — 펩티드 단위가 평면을 이룬다
회전 불가능한 결합 주변에 있는 6개 원자 — Cα(이전), C, O, N, H, Cα(다음) — 가 한 평면 위에 놓인다.
이를 "펩티드 평면 (peptide plane)"이라 부른다.
- 모든 펩티드 결합 자리마다 평면 하나씩
- 100 아미노산 단백질이면 약 100개의 평면이 사슬을 따라 줄지어 있음
- 평면들이 서로 어떤 각도로 만나는가 — 그게 단백질 구조의 핵심
🎯 거의 항상 trans 형태
평면 위에서도 두 가지 배치가 있을 수 있다 — trans(두 Cα가 서로 반대편)와 cis(같은 편).
- Trans 형태: 두 Cα가 멀리 떨어져 있어 곁사슬끼리 안 부딪힘. 안정적.
- Cis 형태: 두 Cα가 가까이 있어 곁사슬 충돌 가능. 불안정.
- 자연계 단백질의 펩티드 결합 약 99.9%가 trans
- 예외: Pro 앞 펩티드 결합은 약 5~10%가 cis (Pro의 특수한 고리 구조 때문)
📖 ω (omega) 각도
이 펩티드 평면의 회전 정도를 ω(omega) 각도로 표현한다.
- Trans: ω ≈ 180° (또는 -180°)
- Cis: ω ≈ 0°
- 거의 모든 펩티드 결합 ω = 180°
그래서 ω는 단백질 backbone의 자유도 중 거의 고정된 값. 진짜 자유롭게 회전 가능한 각도는 — 다음 섹션에서 본다.
💡 정리
펩티드 결합의 평면성이 단백질 구조의 첫 번째 큰 제약이다.
- 각 펩티드 단위는 6 원자가 평면 → 자유도 감소
- 회전 가능한 곳은 Cα 양쪽의 두 결합뿐
- 이 두 각도가 단백질 구조를 거의 다 결정한다 — 다음 섹션