극성 무전하 6종 — 양쪽에 다 어울리는 친구들
두 번째 카테고리. 전하는 없지만 곁사슬에 -OH, -SH, -NH₂ 같은 극성 그룹이 있어 물과 잘 어울리는 아미노산.
📖 극성 무전하 6종 — 공통 성질
- 곁사슬에 산소나 질소 같은 극성 원자가 있음
- 수소 결합(hydrogen bond) 가능 — 물과도, 다른 단백질 부분과도
- 단백질 표면이나 내부 모두 가능 (전하가 없어서 양쪽 다 적응)
- 효소의 active site에서 자주 핵심 역할 (예: 트립신의 Ser195)
🎯 6종 자세히
| 코드 | 이름 | 특징 |
|---|---|---|
| S | Ser (세린) | 곁사슬 -CH₂-OH. 작고 단순. 효소 active site의 흔한 잔기. 인산화 자리 (단백질 신호 전달). |
| T | Thr (트레오닌) | 곁사슬에 -OH 하나. Ser와 비슷하지만 더 큼. |
| C | Cys (시스테인) | 곁사슬 -CH₂-SH (티올). 단백질 안에서 다른 Cys와 이황화 결합 형성 가능 (특수 케이스 — 9번 섹션). |
| N | Asn (아스파라긴) | 곁사슬 -CH₂-CONH₂ (amide). 수소 결합 강하게. |
| Q | Gln (글루타민) | Asn의 한 탄소 더 긴 버전. 표면에 자주. |
| Y | Tyr (티로신) | 방향족 + 곁사슬 -OH. 소수성과 극성 둘 다 — 위치에 따라 다양한 역할. |
🎯 Ser/Thr/Tyr — 인산화의 무대
이 세 잔기에는 흥미로운 공통점이 있다 — 모두 곁사슬에 -OH가 있다.
- 이 -OH에 인산기(-PO₃²⁻)가 붙는 게 인산화(phosphorylation)라는 핵심 생화학 사건
- 인산화는 단백질의 활성을 켜고 끄는 가장 흔한 스위치
- 세포 신호 전달의 80% 이상이 이 인산화/탈인산화를 통해
단백질 키나아제(kinase)라는 효소 그룹이 인산을 붙이고, 인산가수분해효소(phosphatase)가 떼어낸다 — 인간 단백질의 약 2%가 키나아제 또는 phosphatase.
📖 Asn/Gln의 일반적 위치
Asn과 Gln은 곁사슬에 amide(-CONH₂)가 있어서 강한 수소 결합 가능.
- α-나선이나 β-주름의 끝에서 결합을 안정화
- 표면에서 다른 단백질과의 상호작용에 참여
- Asn은 N-linked glycosylation의 자리 (단백질에 당이 붙는 곳)
💡 정리 — 극성 무전하의 다재다능
이 6종은 단백질 안에서 가장 다양한 역할을 한다.
- 구조 유지 (표면 또는 내부 모두 OK)
- 효소 활성 (Ser195의 트립신 같은 case)
- 신호 전달 (Ser/Thr/Tyr의 인산화)
- 수소 결합 네트워크
외울 때 — S T C N Q Y. "Send The Cool New Quiet Yacht" 같은 mnemonic 가능.